接头蛋白c-Crk的结构和功能

接头蛋白c-Crk是原癌基因c-Crk表达的产物,参与了受体酪氨酸激酶和整合蛋白等多种分子的信号转导.C-Crk是最初发现于禽类病毒中的v-Crk在组织细胞中的同源物,通过mRNA选择性剪接产生两种形式的蛋白质c-CrkI和c-CrkII,在各种组织中广泛表达.C-Crk分子在N端包含有一个SH2结构域,在C端两个SH3结构域.CrkL是Crk家族的另一个成员,但由不同的基因编码,其结构与c-CrkII十分相似.C-Crk蛋白质本身不具备任何酶活性,它通过SH2和SH3结构域连接蛋白质,使得不能直接相互作用的信号分子发生相互作用.c-CrkII的SH2结构域可以与含有磷酸化酪氨酸YXXP模体的蛋白质结合,如桩蛋白(paxillin)、Cas、c-Cbl和自身磷酸化的酪氨酸蛋白激酶受体等.SH3结构域与蛋白质中富含脯氨酸的PXLPXK模体结合,如C3G和DOCK180等信号分子.由于c-Crk能够同众多的蛋白质信号分子结合,使得c-Crk广泛参与细胞内不同信号途径的信号转导.