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结构简单的多肽通过自组装过程演化为蛋白的现象为发展和设计合成复杂结构材料提供一种非常有力的技术蓝图，之前的工作中，人们通过短序列（ ≤3 个残基）分子构建多肽 - 金属框架材料（ peptide–metal framework ），展示其作为具有复杂功能的拟蛋白材料，但是由于残基的变化较少，而且需要严格选择侧链用于金属离子配位，导致发展新型多肽 - 金属骨架材料受到显著的阻碍。

有鉴于此， 伊利诺大学芝加哥分校 Andy I. Nguyen 等 报道通过 非共价键合策略，以 π 堆叠结构联吡啶残基进行组装，能够将长度更大的多肽组装为晶体结构 ，组成的材料具有酸性 / 碱性容忍能力，而且实现了未曾报道的孔结构变化能力。

本文要点

要点1.  通过单晶 X 射线晶体学表征各种不同变体的结构，有助于设计新型多肽组装材料。

要点2.  合成的材料展示了特征性的拟蛋白行为，比如客体选择性适应性诱导、多金属单元组装。

这种方法是一种简单的优化骨架结构设计的方法，显著的改善对复杂有机分子的亲和性。

Sherrie L. Heinz-Kunert, Ashma Pandya, Viet Thuc Dang, Phuong Nguyen Tran, Sabari Ghosh, Dan McElheny, Bernard D. Santarsiero, Zhong Ren, and Andy I. Nguyen*, Assembly of π-Stacking Helical Peptides into a Porous and Multivariable Proteomimetic Framework, J. Am. Chem. Soc. 2022

DOI: 10.1021/jacs.2c02146

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.2c02146

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