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黄素（ Flavin ）辅酶是生物氧化还原反应中得到广泛使用， DNA 光解酶（ DNA photolyases ）通过与黄素发色团 FAD （ flavin chromophore ）配合实现使用蓝光修复 DNA 并进行光还原反应。光还原反应包括两个单电子转移步骤向 FAD 转移，其中包括间歇质子化过程激活修复 DNA 酶的活性。

有鉴于此， 马尔堡大学 Lars-Oliver Essen 、台湾研究院生物化学研究所蔡明道（ Ming-Daw Tsai ）、 Yoshitaka Bessho 等 报道通过时间分辨率达到飞秒的 X 射线晶体学描述光激发电子转移后， FAD 和 Asn/Arg-Asp 氧化还原三位一体结构之间在 ns 至 ms 时间尺度内相互作用，发现光解酶和隐花素之间的相互作用调控 FAD 重新杂化和质子化。

本文要点

要点1.  在第一个电子转移后， FAD ^·- 的异咯嗪环发生强烈的扭曲，因此精氨酸接近并且稳定负电荷状态的 FAD ^·- 。随后精氨酸 - 天冬氨酸盐桥断裂，实现质子从精氨酸转移到 FAD ^·- ，生成 FADH· 。

要点2.  本文通过分子影像过程，展示了氧化还原辅酶的蛋白质环境如何控制和进行多个电子 / 质子的有序转移，说明了 FAD ^·- 的质子化过程机理 ， 发现了 FAD 氧化还原传感器三位一体结构 Asn/Arg-Asp ，分别稳定黄素的不同氧化还原状态，对类醌蛋白的结构机理提供了更加深入的理解。

这种现象可能应用于其他氧化还原反应体系，比如光合成过程。

Maestre-Reyna, M., Yang, CH., Nango, E. et al. Serial crystallography captures dynamic control of sequential electron and proton transfer events in a flavoenzyme. Nat. Chem. (2022)

DOI: 10.1038/s41557-022-00922-3

https://www.nature.com/articles/s41557-022-00922-3

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